1. 膠原蛋白是什么螺旋

蛋白質(zhì)分子空間結(jié)構(gòu)和功能的關(guān)系 蛋白質(zhì)分子空間結(jié)構(gòu)和其性質(zhì)及生理功能的關(guān)系也十分密切。不同的蛋白質(zhì)，正因?yàn)榫哂胁煌目臻g結(jié)構(gòu)，因此具有不同的理化性質(zhì)和生理功能。

如指甲和毛發(fā)中的角蛋白，分子中含有大量的α-螺旋二級(jí)結(jié)構(gòu)，因此性質(zhì)穩(wěn)定堅(jiān)韌又富有彈性，這是和角蛋白的保護(hù)功能分不開(kāi)的；而膠原蛋白的三股π螺旋平行再幾股擰成纜繩樣膠原微纖維結(jié)構(gòu)，使其性質(zhì)穩(wěn)定而具有強(qiáng)大的抗張力作用，因此是組成肌腱、韌帶、骨骼和皮膚的主要蛋白質(zhì)；絲心蛋白正因?yàn)榉肿又懈缓?片層結(jié)構(gòu)，因此分子伸展，蠶絲柔軟卻沒(méi)有多大的延伸性。

事實(shí)上不同的酶，催化不同的底物起不同的反應(yīng)，表現(xiàn)出酶的特異性，也是和不同的酶具有各自不相同且獨(dú)特的空間結(jié)構(gòu)密切有關(guān)。

又如細(xì)胞質(zhì)膜上一些蛋白質(zhì)是離子通道，就是因?yàn)樵谄涠嚯逆溨械囊恍│?螺旋或β－折疊二級(jí)結(jié)構(gòu)中，一側(cè)多由親水性氨基酸組成，而另一側(cè)卻多由疏水性氨基酸組成，因此是具有“兩親性”（amphipathic）的特點(diǎn)，幾段α-螺旋或β-折疊的親水側(cè)之間就構(gòu)成了離子通道，而其疏水側(cè)，即通過(guò)疏水鍵將離子通道蛋白質(zhì)固定在細(xì)胞質(zhì)膜上。

載脂蛋白也具有兩親性，既能與血漿中脂類(lèi)結(jié)合，又使之溶解在血液中進(jìn)行脂類(lèi)的運(yùn)輸。

兩親性使蛋白質(zhì)間形成二聚體也十分重要。 具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，尚有重要的別構(gòu)作用（allostericeffect），又稱(chēng)變構(gòu)作用。別構(gòu)作用是指一些生理小分子物質(zhì)，作用于具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，與其活性中心外別的部位結(jié)合，引起蛋白質(zhì)亞基間一些副鍵的改變，使蛋白質(zhì)分子構(gòu)象發(fā)生輕微變化，包括分子變得疏松或緊密，從而使其生物活性升高或降低的過(guò)程。具有四級(jí)結(jié)構(gòu)蛋白質(zhì)的別構(gòu)作用，其活性得到不斷調(diào)正，從而使機(jī)體適應(yīng)千變?nèi)f化的內(nèi)、外環(huán)境，因此推斷這是蛋白質(zhì)進(jìn)化到具有四級(jí)結(jié)構(gòu)的重要生理意義之一。

血紅蛋白運(yùn)氧中也有別構(gòu)作用：當(dāng)血紅蛋白分子第一個(gè)亞基與氧結(jié)合后，該亞基構(gòu)象的輕微改變，可導(dǎo)致4個(gè)亞基間鹽鍵的斷裂，使亞基間的空間排布和四級(jí)結(jié)構(gòu)發(fā)生輕微改變，血紅蛋白分子從較緊密的T型轉(zhuǎn)變成較松弛的R型構(gòu)象，從而使血紅蛋白其他亞基與氧的結(jié)合容易化，產(chǎn)生了正協(xié)同作用，呈現(xiàn)出與肌紅蛋白不同的“S”形氧解離曲線(xiàn)，完成其更有效的運(yùn)氧功能（圖2－21）。

氧對(duì)生命十分重要，但氧又難溶于水，生物進(jìn)化到脊椎動(dòng)物，產(chǎn)生了血紅蛋白與肌紅蛋白，尤其是血紅蛋白具有四級(jí)結(jié)構(gòu)和別構(gòu)作用，使之能更有效地完成運(yùn)氧功能。

它就像撕一張四聯(lián)郵票，當(dāng)撕第一張時(shí)較費(fèi)力，但撕第二、三張時(shí)就容易些了，當(dāng)撕到第四張郵票時(shí)幾乎可以不費(fèi)力氣一樣，即血紅蛋白變構(gòu)到第四個(gè)亞基與氧的結(jié)合時(shí)就更容易了（圖2－22）。當(dāng)然，血紅蛋白是由四個(gè)亞基聚合而成的蛋白質(zhì)，在變構(gòu)中亞基是絕對(duì)不能分開(kāi)的，只是整個(gè)構(gòu)象的改變。 蛋白質(zhì)在一級(jí)結(jié)構(gòu)的基礎(chǔ)上可以形成二級(jí)、三級(jí)或四級(jí)結(jié)構(gòu)。不同的蛋白質(zhì)有不同的空間結(jié)構(gòu)。

一級(jí)結(jié)構(gòu)是蛋白質(zhì)空間結(jié)構(gòu)形成的基礎(chǔ)。X-射線(xiàn)晶體衍射和核磁共振是測(cè)定蛋白質(zhì)以及其它生物大分子結(jié)構(gòu)的有效方法。

肽基或肽單元是有極性的，也是一種具剛性的平面。

N―Cα和Cα―C單鍵旋轉(zhuǎn)的角度分別用φ和ψ描述。

這兩個(gè)角旋轉(zhuǎn)的角度決定兩個(gè)相鄰肽基的空間位置。

如果這兩個(gè)旋轉(zhuǎn)角分別相等，則多肽鏈主鏈?zhǔn)怯幸?guī)律的構(gòu)象。

在α螺旋和β折疊中，這兩個(gè)旋轉(zhuǎn)角都是分別相等的。因此，α螺旋和β折疊是有規(guī)律的構(gòu)象。在α螺旋中，每輪卷曲的螺旋包含3.6氨基酸殘基，同一肽鏈上的每個(gè)殘基的酰胺氫和位于它后面的第4個(gè)殘基上的羰基氧彼此之間形成氫鍵。這種氫鍵大致與螺旋軸平行。β折疊可分為平行式和反平行式兩種類(lèi)型，它們是通過(guò)肽鏈間或肽段間的氫鍵維系。 蛋白質(zhì)的二級(jí)結(jié)構(gòu)是指多肽鏈主鏈在空間中的走向，包括α螺旋、β折疊，它們是構(gòu)成蛋白質(zhì)高級(jí)結(jié)構(gòu)的基本要素。 蛋白質(zhì)可分為纖維狀蛋白和球狀蛋白。纖維狀蛋白通常是水不溶性的，在生物體內(nèi)往往起著結(jié)構(gòu)和支撐的作用；這類(lèi)蛋白質(zhì)的多肽鏈只是沿一維方向折疊。球狀蛋白一般都是水溶性的，是生物活性蛋白；它們的結(jié)構(gòu)比起纖維狀蛋白來(lái)說(shuō)要復(fù)雜得多。α螺旋和β折疊在不同的球狀蛋白質(zhì)中所占的比例是不同的。在球狀蛋白質(zhì)中，β轉(zhuǎn)角、卷曲結(jié)構(gòu)或環(huán)結(jié)構(gòu)是它們形成復(fù)雜結(jié)構(gòu)不可缺少的。 三級(jí)結(jié)構(gòu)主要針對(duì)球狀蛋白質(zhì)而言的，是指主鏈和側(cè)鏈在空間中的走向。在球狀蛋白質(zhì)中，側(cè)鏈基團(tuán)的定位是根據(jù)它們的極性安排的。蛋白質(zhì)特定的空間構(gòu)象是由氫鍵、離子鍵、偶極與偶極間的相互作用、疏水作用等作用力維持的，疏水作用是主要的作用力。有些蛋白質(zhì)還涉及到二硫鍵。 在大多數(shù)球狀蛋白質(zhì)中，往往可以觀察到可明顯區(qū)分的二級(jí)結(jié)構(gòu)組合。這種組合稱(chēng)為超二級(jí)結(jié)構(gòu)或基元?；苍S具有結(jié)構(gòu)和功能上的作用。例如二核苷酸結(jié)合部位常具有稱(chēng)為Rossmann折疊的βαβαβ組合形式。 分子較大的多肽常折疊成兩個(gè)或多個(gè)球狀簇，這種球狀簇叫做結(jié)構(gòu)域或域結(jié)構(gòu)(domain)。大多數(shù)域結(jié)構(gòu)由100～200個(gè)氨基酸殘基構(gòu)成，平均直徑約2.5nm。一條多肽鏈在一個(gè)域范圍內(nèi)來(lái)回折疊，但相鄰的域常被一個(gè)或兩個(gè)多肽片段連結(jié)。因而域在結(jié)構(gòu)上是獨(dú)立的、具有小分子球狀蛋白質(zhì)的特性的單位。域結(jié)構(gòu)往往有特殊的功能，例如結(jié)合小分子。 蛋白質(zhì)的折疊是有序的、由疏水作用力推動(dòng)的的協(xié)同過(guò)程。伴侶分子在蛋白質(zhì)的折疊中起著輔助性的作用。蛋白質(zhì)多肽鏈在生理?xiàng)l件下折疊成特定的構(gòu)象是熱力學(xué)上的一種有利的過(guò)程。折疊的天然蛋白質(zhì)在變性因素影響下，變性失去活性。在某些條件下，變性的蛋白質(zhì)可能會(huì)恢復(fù)活性。 寡聚蛋白質(zhì)是由兩個(gè)或多個(gè)多肽（稱(chēng)為亞基）鏈裝配而成的。在寡聚蛋白質(zhì)中，亞基在空間中的定位或相互間關(guān)系構(gòu)成了四級(jí)結(jié)構(gòu)研究的內(nèi)容。維持寡聚蛋白質(zhì)穩(wěn)定的力同樣涉及氫鍵、離子鍵、偶極與偶極間的相互作用、疏水作用。 每一種蛋白質(zhì)都有著特有的生物學(xué)功能，這是由它們特定的空間構(gòu)象決定的。因?yàn)樗鼈兊奶囟ǖ慕Y(jié)構(gòu)允許它們結(jié)合特定的配體分子，例如，血紅蛋白和肌紅蛋白與氧的結(jié)合、酶和它的底物分子、激素與受體、以及抗體與抗原等

2. 膠原蛋白是左手螺旋嗎

三螺旋即是由3條氨基酸鏈纏繞而成的空間結(jié)構(gòu)，這種結(jié)構(gòu)比較穩(wěn)定，能夠增加彈性，賦予了膠原蛋白保濕、增加彈性、抗皺、祛斑等的功效。

三肽膠原蛋白是指由三個(gè)氨基酸為單位組成的肽鏈。

膠原蛋白是由氨基酸組成的，2個(gè)氨基酸脫去水分子組合成的叫2肽；3個(gè)氨基酸脫去水分子組合成的叫3肽，；依次類(lèi)推。

2~10個(gè)氨基酸組合成的叫寡肽；10~50個(gè)氨基酸組合成的的叫多肽；50個(gè)以上就叫蛋白質(zhì)了。

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3. 蛋白質(zhì)是什么螺旋

β折疊結(jié)構(gòu)與α螺旋結(jié)構(gòu)的差異是α螺旋結(jié)構(gòu)肽鏈?zhǔn)蔷砬陌魻盥菪⒍抡郫B結(jié)構(gòu)的肽鏈幾乎是完全伸展的，臨近兩鏈以相同或相反方向平行排列成片狀。

4. 膠原蛋白α螺旋

生長(zhǎng)因子不是膠原蛋白。

生長(zhǎng)因子，是一類(lèi)調(diào)節(jié)微生物正常生長(zhǎng)代謝所必需，但不能用簡(jiǎn)單的碳、氮源自行合成的有機(jī)物。廣義的生長(zhǎng)因子除了維生素外，還包括堿基、嘌呤、嘧啶、生物素和煙酸等，有時(shí)還包括氨基酸營(yíng)養(yǎng)缺陷突變株所需要的氨基酸在內(nèi)；而狹義的生長(zhǎng)因子一般僅指維生素。一類(lèi)通過(guò)與特異的、高親和的細(xì)胞膜受體結(jié)合，調(diào)節(jié)細(xì)胞生長(zhǎng)與其他細(xì)胞功能等多效應(yīng)的多肽類(lèi)物質(zhì)。

膠原蛋白是生物高分子，是一種三維螺旋結(jié)構(gòu)的蛋白質(zhì)，人體皮膚中真皮的構(gòu)成約有70%是膠原蛋白，它還是動(dòng)物結(jié)締組織中的主要成分，也是哺乳動(dòng)物體內(nèi)含量最多、分布最廣的功能性蛋白，占蛋白質(zhì)總量的25%～30%，某些生物體甚至高達(dá)80%以上。

5. 膠原蛋白是什么螺旋桿菌

a霜指的是一種護(hù)膚品，主要成分有玫瑰果精華、類(lèi)肉毒桿菌、神經(jīng)酰氨、β—胡蘿卜素、納豆激酶等。其具有多重修復(fù)功效，高效補(bǔ)充肌膚營(yíng)養(yǎng)，鞏固膠原蛋白和彈力纖維，全面激活細(xì)胞，深度消 除面部皺紋，提升肌膚緊致度，讓肌膚恢復(fù)彈性，持續(xù)使用，能達(dá)到平撫歲月痕跡、賦活肌膚的完美功效。

6. 膠原蛋白的三股螺旋

膠原分子有其特殊的氨基酸組成，甘氨酸和脯氨酸分別占氨基酸總數(shù)的 1 ／ 3 和 l ／ 4 ，并以 Gly-Pro-X 的模序在膠原分子中重復(fù)排列。膠原分子由三條鏈以右手螺旋的方式，形成特殊的三股螺旋，每一螺距僅由 3.3 個(gè)氨基酸殘基組成。三股螺旋中心的空間只能容納氫原子，所以甘氨酸的存在是形成三股螺旋的必要條件。由于脯氨酸氨基所參與的 C-N 鍵的鍵角大小，盡管不能形成 α- 螺旋，但恰好使所形成的每一股鏈的空間構(gòu)象最終能組成三股螺旋。膠原微纖維由原膠原分子側(cè)向共價(jià)連接而成，膠原微纖維相互側(cè)向排列形成膠原纖維。

由于組成三股鏈的組分不同，膠原有 15 型之多，其中常見(jiàn)的為 5 種。不同膠原有截然不同的形態(tài)和功能，如骨和牙中的膠原蛋白可與鈣磷形成聚合物，顯得堅(jiān)硬；肌肉中的膠原具有柔韌性，有很強(qiáng)的抗張力作用；皮膚膠原編織成疏松的纖維網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，而血管壁膠原排列成螺旋網(wǎng)狀結(jié)構(gòu)，與皮膚、血管的功能相關(guān)